La digestion du gluten

Le gluten est la composante principale de plusieurs sortes de céréales appartenant à la famille des graminées (poacées) qui regroupent des plantes telles que le blé, l’orge et le seigle. Servant de protéine de réserve, on le retrouve dans l’endosperme qui contient de l’amidon, réserve énergétique. Il représente 5 à 10 % de la masse sèche du grain et donc à peu près 80 % des protéines du grain.

Composition du gluten

Le gluten est composé de deux fractions protéiques: les prolamines solubles dans l'alcool et les gluténines insolubles dans l’alcool. Selon la variété de céréales, ces fractions portent des noms différents. Pour le blé, on parle de gliadines et de gluténines. Ces deux fractions sont elles-mêmes constituées d’une centaine de différents composants. En raison des différentes combinaisons génétiques, chaque variété de blé cultivée peut être identifiée grâce à la composition de ses protéines de réserve  qui constitue pour ainsi dire son empreinte digitale spécifique.

Dégradation des prolamines

Les prolamines telles que la gliadine dans le blé sont riches en proline et en glutamine, deux acides aminés extrêmement difficiles à digérer qui comptent parmi les acides aminés non essentiels puisque le corps peut les synthétiser. C’est précisément cette teneur élevée en proline et en glutamine du gluten qui empêche une dégradation complète de la protéine par les enzymes digestifs. Cela entraîne à long terme la présence dans l’intestin grêle d’oligopeptides toxiques, avec au moins dix acides aminés. La proline est dégradée grâce à l’oxydase qui transforme la proline en acide glutaminique par l’intermédiaire du glutamate-y-semialdehyde. L’acide glutaminique doit être à son tour transformé en glutamine afin d’être acheminé vers le cerveau qui en a besoin pour faire la synthèse des protéines.